Schematische weergave van de structuur van het beschreven eiwit. Het lijkt op een arm en een hand van een mens. Aan de linkerkant zit het vast aan het membraan van de bacterie, zoals een arm aan een lichaam. Een lange arm zorgt ervoor dat de bacterie ver kan reiken om zich vast te grijpen met zijn ‘hand’, rechts afgebeeld. De hand bevat meerdere onderdelen om te binden aan ijs of diatomen (suikers en eiwitten). Bron: Shuaiqi Guo, Foto TUE
Een bacterie die leeft in de ijskoude wateren van Antarctica weet te overleven door zichzelf aan het ijsoppervlak vast te grijpen. Het eiwit waarmee de bacterie dit doet – een soort uitschuifbaar anker – heeft een groep onderzoekers van de TU Eindhoven, Queen’s University (Canada) en Hebrew University of Jerusalem (Israël) tot in detail in kaart gebracht. Bijzonder, want het is met 600 nanometer één van de grootste eiwitten ooit waarvan de structuur is bepaald. En nuttig, want kennis over hoe bacteriën zich binden helpt als je dit wilt voorkomen, bijvoorbeeld bij ziekteverwekkende bacteriën die zich op vergelijkbare manier aan lichaamscellen vastgrijpen.
Men dacht altijd dat het om een eiwit ging dat zich ín het lichaam van de bacterie Marinomonas promoryiensis bevond en helpt voorkomen dat de bacterie bevriest in de ijskoude wateren van Antarctica. Totdat men enkele jaren geleden ontdekte dat dit eiwit, genaamd MpAFP, juist aan het oppervlak zit van de bacterie. Daar werkt het als een zogeheten ‘adhesin’, een soort anker om zich vast te grijpen aan een oppervlak, in dit geval het ijsoppervlak boven het water.
Reusachtig formaat
De onderzoekers, onder leiding van dr. Ilja Voets (TU/e) en prof. Peter Davies (Queen’s), leggen nu de gehele structuur van dit eiwit tot in detail bloot in een publicatie in het blad Science Advances. “Dat is voor het eerst voor zo’n adhesin”, zegt eerste auteur Shuaiqi Guo (Phil), die dit onderzoek als promovendus deed in Canada en sindsdien in Eindhoven werkt. “Het is bovendien één van de grootste eiwitten ooit die in kaart is gebracht. Het eiwit is met een lengte van 600 nanometer reusachtig vergeleken met de meeste eiwitten die 2 tot 15 nanometer groot zijn.”
De bacterie M. promoryiensis onder de elektronenmicroscoop. Bron: Dylan Atkins
Puzzel
Vanwege het enorme formaat was een andere aanpak nodig dan gebruikelijk. Zo worden eiwitten vaak gekristalliseerd – in een vast rooster in dezelfde configuratie vastgepind – om ze met behulp van röntgendiffractie onder de microscoop te kunnen bekijken. “We hebben het eiwit in vijf onderdelen opgeknipt en het met verschillende technieken bestudeerd”, zegt Voets. “Naast röntgendiffractie maakten we ook gebruik van röntgenverstrooiing, waar we in Eindhoven in zijn gespecialiseerd, en kernspinresonantie.” Vervolgens combineerden ze alle stukjes als een puzzel tot één geheel.
Ze ontdekten dat elk stukje van het eiwit zijn eigen functie heeft. En dat het eiwit wel degelijk dient om de bacterie in deze extreme omstandigheden te helpen overleven, maar anders dan gedacht. Het eiwit kan namelijk binden aan zogeheten ‘diatomeeën’, organismen in het water die het voor de bacterie noodzakelijke zuurstof produceren met fotosynthese. Dankzij de binding blijven deze organismen bovenaan het wateroppervlak hangen waar het meeste licht is – een symbiotische relatie dus.
Voorkomen en vastgrijpen
Eén van de mogelijke toepassingen van dit werk is het ontwikkelen van technieken die juist zorgen dat bacteriën zich níet kunnen vastgrijpen op bepaalde oppervlakken. “We zagen bijvoorbeeld dat het daadwerkelijke ‘grijpen’ gebeurt met een zeer klein onderdeel aan het uiteinde van het eiwit”, zegt Voets. “Pathogene bacteriën hechten zich op dezelfde manier aan lichaamscellen waar ze infecties veroorzaken. Nu we weten hoe ze hechten kun je wellicht ook manieren vinden om dit te voorkomen.”
